Mikrokristalle der untersuchten Proteinmischung, die aus Canavalia-Samen isoliert wurden
Veröffentlichung des ersten wissenschaftlichen Artikels über die mit dem XFEL erzielten Ergebnisse - einem Superleistungs-Röntgenlaser für freie Elektronen in Hamburg, der unter Beteiligung Russlands gebaut wurde. Biophysiker haben mit Femtosekunden-Röntgenpulsen mit einer Frequenz von etwa einem Megahertz die dreidimensionale Struktur der Proteine Lysozym und Concanavalin A und B bestimmt Ansatz soll für die Entwicklung neuer Medikamente genutzt werden, schreiben Wissenschaftler in Nature Communications …
Der Europäische Freie-Elektronen-Röntgenlaser (XFEL) ging vor etwa einem Jahr, am 1. September 2017, live. Diese etwa 3,4 Kilometer lange Anlage befindet sich in einem unterirdischen Tunnelsystem in der Nähe von Hamburg und soll hochintensive Femtosekunden-Röntgenpulse erzeugen. Der Bau des Lasers begann bereits 2009, an dem 11 Länder teilnahmen, aber Deutschland und Russland trugen den Großteil der Kosten, die 58 bzw. 27 Prozent der Gesamtkosten übernahmen. Der erste Röntgenstrahl wurde im Frühjahr 2017 am XFEL empfangen. In Bezug auf die durchschnittliche Leuchtkraft ist dieser Laser dem Synchrotron etwa vier Größenordnungen überlegen, und in der maximalen Leuchtkraft - um neun Größenordnungen. Aufgrund der sehr hohen Strahlungsintensität können damit Objekte untersucht werden, die es sehr schwach streuen, zum Beispiel sehr kleine Kristalle.
Jetzt haben Wissenschaftler den ersten Artikel veröffentlicht, dessen Ergebnisse vollständig mit diesem Laser erzielt wurden. Eine Gruppe von Biophysikern aus Deutschland, USA, Frankreich, Australien und Ungarn unter der Leitung von Ilme Schlichting vom Max-Planck-Institut für medizinische Forschung untersuchte mit Röntgenpulsen von etwa 50 Femtosekunden und einer Frequenz von 1, 128 Megahertz Mikrokristalle von Lysozym, und Enzym aus der Klasse der Hydrolasen, das aus Hühnereiern gewonnen wird. Konventionelle Freie-Elektronen-Röntgenlaser ohne supraleitende Vorbeschleuniger können nur Laserpulse mit einer Frequenz von 10 bis 120 Hertz erzeugen. Die neue Anlage kann eine hunderttausendmal höhere Frequenz erreichen, was es ermöglicht, die erforderliche Menge an kristallographischen Daten viel schneller zu sammeln und die dynamischen Eigenschaften von Kristallen zu untersuchen.
Die Hauptaufgabe, die die Wissenschaftler lösen mussten, bestand darin, die Zerstörung des Kristalls zu verhindern, die durch die Wechselwirkung aufeinander folgender hochenergetischer Pulse möglich ist. Das Intervall zwischen zwei aufeinanderfolgenden Pulsen bei dieser Frequenz beträgt weniger als eine Mikrosekunde, so dass sich die Stoßwelle des ersten von ihnen immer noch durch die Probe ausbreitet, wenn der zweite auf die Probe trifft.
Es zeigte sich, dass die Zerstörung des Kristalls vermieden werden kann, wenn die Parameter des Laserstrahls richtig gewählt werden. Wenn beispielsweise ein Strahl mit einem Durchmesser von etwa 15 Mikrometer verwendet wird, hat die Stoßwelle des vorherigen Pulses Zeit, den Bestrahlungsbereich zu verlassen, wodurch die Zerstörung der Kristallstruktur vermieden werden kann. Die Gültigkeit des Ansatzes wurde durch die Übereinstimmung der bei der Streuung des ersten Pulses erhaltenen Daten mit den Messergebnissen aller nachfolgenden Pulse bestätigt, die mit Röntgenstrahlen unterschiedlichen Durchmessers nicht erreicht werden konnten. Die Energie des in den Experimenten verwendeten Röntgenstrahls betrug 7, 47 und 9, 22 keV.
Nach der Ausarbeitung der Technik an Lysozym-Kristallen analysierten die Wissenschaftler eine Mischung von Proteinen, die aus den Samen der Xiphoid-Canavalia (Canavalia ensiformis) isoliert wurden - Urease und Concanavalin A und B. Als Ergebnis bestimmten die Wissenschaftler die dreidimensionale Kristallstruktur beider Arten von Concanavalin, und am genauesten - das Magnesium enthaltende Concanavalin A, ein Protein, das in der Lage ist, Kohlenhydratreste auf der Oberfläche von Zellen oder anderen Proteinen selektiv zu binden.
Dreidimensionale Struktur von Concanavalin A, erhalten aus Röntgenbeugungsdaten mit Femtosekunden-Laserpulsen
Dreidimensionale Struktur von Concanavalin B, erhalten aus Röntgenbeugungsdaten mit Femtosekunden-Laserpulsen
Wissenschaftler stellen fest, dass es auf diese Weise möglich ist, die notwendigen Daten über die Kristallstruktur verschiedener Verbindungen viel schneller zu erhalten als mit Röntgenlasern der vorherigen Generation, während Kristalle sehr kleiner Größe analysiert werden können. Künftig könnten mit einer solchen Analyse neue Medikamente entwickelt werden, so die Studienautoren. Künftig wollen die Wissenschaftler den Laser nicht nur für die kristallographische Forschung nutzen, sondern auch um die Dynamik einzelner Moleküle oder chemische Reaktionen auf atomarer Ebene zu untersuchen.
Röntgenlaser werden verwendet, um dreidimensionale Bilder nicht nur von Atomen in Kristallen, sondern auch von makroskopischen Objekten zu erstellen. Dafür sind keine kilometerlangen Beschleuniger oder Synchrotrons erforderlich, sondern kompakte Installationen, die in ein Labor passen. Mit einem dieser Geräte erhielten Physiker beispielsweise ein dreidimensionales Bild des Körpers eines kleinen Insekts.
